ZUM MECHANISMUS DER PROTEINADSORPTION AN HYDROPHOBEN GELOBERFLÄCHEN

Abstract

Alkylreste mit einer Kettenlänge von 1-4 C-Atomen wurden mit Hilfe der BrCN-Methode kovalent an einem hydrophilen Trägergel (Agarose, Sepharose 4B [Pharmacia, Uppsala) immobilisiert. Die immobilisierten Alkylreste bilden auf der Geloberfläche ein zweidimensionales Bindungsstellengitter, an dem Proteine adsorbiert werden können. Die Bindung von Proteinen ist komplex und verläuft nicht nach den Gesetzmäßigkeiten einer Langmuir-Isotherme. Besondere Merkmale der Proteinadsorption an solchen Geloberflächen sind Kooperativität und Hysterese. Eine positive Kooperativität der Adsorption wird in Abhängigkeit von der Oberflächenkonzentration der immobilisierten Alkylreste beobachtet. Eine negative Kooperativität der Adsorption findet man in Abhängigkeit von der Proteinkonzentration. Die Hysterese ist ein Ausdruck der thermodynamischen Irreversibilität der Adsorption und des Fehlens eines Gleichgewichtsüberganges.